A kötődő oxigénmolekulák képessége, a hemenfehérjékkel együtt, megváltoztatja mindkét molekulát. A hemoglobint tetramer hemoproteinnek, míg a myoglobint monomer proteinnek nevezik. A hemoglobin szisztematikusan megtalálható az egész testben, míg a mioglobin csak az izomszövetekben található meg.
A hemoglobin fehérje- és protéziscsoportból készül, és az oxigén pigment hordozására jól ismert. Ez az élet fenntartásának legfontosabb része, mivel az oxigént és a szén-dioxidot a testben is szállítja.
A myoglobin csak az izomsejtek számára működik, mivel oxigént vesz át a vörösvértestből, és továbbviszi azt az izomsejtek mitokondriális organellájába. Ezt követően ezt az oxigént a sejtek légzéséhez használják energia előállításához. Ebben a cikkben megvizsgáljuk azokat a figyelemre méltó pontokat, amelyek megkülönböztetik a hemoglobint és a mioglobint.
Összehasonlító táblázat
| Az összehasonlítás alapja | Hemoglobin | myoglobin |
|---|---|---|
| Láncok száma | A hemoglobinnak két lánc van, kétféle típusa: alfa és béta, delta, gamma vagy epsilon (a hemoglobin típusától függően). | Egyszeres polipeptidláncokat tartalmaz. |
| A szerkezet típusa | Egy tetramer. | Egy monomer. |
| megköti | Követi a CO2-t, CO-t, NO-t, O2-t és H + -ot. | Szorosan és szilárdan kötődik az O2-hez. |
| Jelenlétük | Rendszeresen az egész testben. | Az izmok sejtjeiben. |
| A görbe típusai | Sigmoid kötési görbe. | Hiperbolikus görbe. |
| Más néven | Hb. | Mb. |
| Szerep | A hemoglobint a vérrel együtt szállítják az egész testbe és oxigént hordoznak. | A mioglobin csak az izmokat szállítja oxigénnel, ami hasznos az oxigén éhezésének idején. |
| Koncentráció a vérben | Magas a vörösvértestben. | Alacsony. |
A Hemoglobin meghatározása
A hemoglobin a vörösvérsejtekben található hem fehérjemolekulák, amelyek oxigént szállítanak a tüdőből a test szövetébe, és visszajuttatják a szén-dioxidot a szövetből a tüdőbe.
A hemoglobin kevésbé affinitással rendelkezik az oxigénkötéssel szemben, és koncentrációja magasabb az RBC-ben (vörösvértestek). Tehát amikor az oxigén kötődik a hemoglobin első alegységéhez, akkor a fehérje kvaterner szerkezetévé válik, és így megkönnyíti más molekulák kötődését.
A testben normális Hb-szintnek kell lennie, amely az ember életkorától és nemétől függően széles lehet. A vérszegénység az az állapot, amikor a vérben található Hb- vagy vörösvértestek szintje csökken.
A hemoglobin felépítése
A hemoglobin olyan hemcsoportot tartalmaz, amely fehérje és nem kovalensen tartott. A különbség a globin részben rejlik, amelyben az aminosavak eltérően vannak elrendezve a különböző állatokban.
A „ Heme ” a központi vas, négy pirrolgyűrűvel összekapcsolva. A vas vasion formájában van, míg a pirrolgyűrűket metilénhidak kötik össze.
Globin - a fehérje rész, a heterodimer (alfa-béta) dimerje, ami azt jelenti, hogy négy fehérje molekula kapcsolódik egymáshoz, amelyekben két alfa-globulin és másik kettő lehet béta-, delta-, gamma- vagy epsilon-globulin lánc lehet jelen, amely a a hemoglobin típusa. Ez a globulinlánc „porfirin” vegyületet tartalmaz, amely vasat tartalmaz.
A hemoglobin (ember) két alfa- és két béta-alegységből áll, ahol mindegyik alfa-alegység 144, a béta-alegységben pedig 146 csoport van. Segít az oxigén szállításában a testben.
A hemoglobin fontossága
- Színt ad a vérnek.
- A hemoglobin hordozóként szolgál az oxigén és a szén-dioxid szállításához.
- Szerepet játszik az eritrociták metabolizmusában.
- Fiziológiailag aktív katabolitokként hatnak.
- Segít a pH fenntartásában.
A hemoglobin típusai
- Hemoglobin A1 (Hb-A1).
- Hemoglobin A2 (Hb-A2).
- Hemoglobin A3 (Hb-A3).
- Embrionális hemoglobin.
- Glikozilezett hemoglobin.
- Magzati hemoglobin (Hb-A1).
Meghatározása Myoglobin
A mioglobin egyfajta hem fehérjék, amelyek intracelluláris tárolóhelyként szolgálnak az oxigén számára. Az oxigén megfosztása során az oximoglobinnak nevezett kötött oxigén felszabadul a kötött formájából, és további metabolikus célokra felhasználja.
Mivel a mioglobin tercier felépítésű, vízben könnyen oldódó, amelynek tulajdonságai, amelyek a molekulák felületén vannak kitéve, hidrofilok, míg azok a molekulák, amelyek a molekula belsejébe kerülnek, hidrofób jellegűek. Mint már említettük, ez egy monomer protein, amelynek molekulatömege 16 700, ami egynegyede a hemoglobinénak.
A mioglobin felépítése
Nem spirális régiókból áll, A-tól H-ig, amely jobbkezes alfa-heliklikusok, és 8-as számú. Bár a mioglobin szerkezete hasonló a hemoglobin szerkezetéhez.
A mioglobinnak szintén van a heme nevű fehérje, amely vasat tartalmaz, és vörös és barna színt kölcsönöz a fehérjéknek. A fehérje szekunder struktúrájában létezik, aminosav-lineáris lánccal rendelkezik. Az alfa-heliklikák egy alegységét, a béta-lemezeket és a hidrogénkötés jelenlétét jelzi stabilizációjának.
A mioglobin elősegíti az izomsejtek oxigénszállítását és tárolását, ami energiával segíti az izmokat. Az oxigén kötődése szorosabban kapcsolódik a mioglobinhoz, mivel a vénás vér szorosabban kötődik össze, mint a hemoglobin.
A mioglobin elsősorban az izmokban található, ami hasznos a szervezetek számára oxigénhiány esetén. A bálnák és a fókák nagy mennyiségű mioglobint tartalmaznak. Az oxigénellátás hatékonysága kisebb, mint a hemoglobiné.
A myoglobin fontossága
- A mioglobinnak erős affinitása van az oxigénhez való kötődéshez, ami lehetővé teszi az izmokban való hatékony tárolását.
- Segít a testnek az oxigén éhezési helyzetében, különösen az anaerob helyzetben.
- Hordozza az oxigént az izomsejtekbe.
- Ezenkívül segít a testhőmérséklet szabályozásában is.
Legfontosabb különbségek a hemoglobin és a myoglobin között
Mindkét molekula oxigénkötő képességgel rendelkezik, amint azt fentebb tárgyaltuk, az alábbiakban bemutatjuk a legfontosabb különbségeket.
- A hemoglobin négy láncot tartalmaz kétféle típusú alfa-, béta-, gamma- vagy epsilon-ból (a hemoglobin típusától függően), és szerkezetileg tetramert képez, míg a myoglobin egyetlen polipeptidláncot tartalmaz, úgynevezett monomert, bár mindkettőben a központi ion vas és kötő ligandum oxigénként.
- A hemoglobin O2-vel, CO2-val, CO-val, NO-val, BPH-val és H + -val kötődik, míg a mioglobin csak O2-vel kötődik.
- Szisztematikusan az egész testben szállítja a hemoglobint és a vért, míg a mioglobin csak az izmok számára biztosítja az oxigént.
- A Hb- ként is ismert hemoglobin nagyobb mennyiségben van jelen a vörösvértestekben, mint a myoglobin, más néven Mb .
- A hemoglobint a vérrel együtt a test minden részébe szállítják, ez szintén segít az oxigén szállításában; A mioglobin csak az izmok számára biztosítja az oxigént, ami akkor hasznos, ha a vérben sok oxigénigény szükséges.
Hasonlóságok
Mindkettő központi fémként vastartalmú fehérjét tartalmaz.
Mindkettő globális protein.
Mindkét ligandum oxigénatom (O2).
Következtetés
Tehát azt mondhatjuk, hogy a hemoglobin és a myoglobin egyformán és élettani szempontból fontosak, mivel képesek oxigént megkötni. Ezek voltak az első olyan molekulák, amelyek háromdimenziós szerkezetét röntgenkrisztallográfiával fedezték fel. Az alkotóelemek rendellenességei súlyos betegségekhez és rendellenességekhez vezethetnek.
A hemoglobin és a myoglobin különböznek az oxigénhez való kötődési affinitásukban. De a központi fémionuk azonos, ugyanolyan ligandumkötő molekulákkal. Mindkettő fontos a test számára, mivel nélkülük nem lehet elképzelni az életet
Nincs kapcsolódó hozzászólás.
